Разница между амилоидом и прионом
Амилоиды и прионы являются синонимами нейродегенеративных расстройств — заболеваний, вызывающих дегенерацию в головном мозге. Амилоиды не являются специфическими для мозга, поскольку они могут вызывать нарушения в любых органах тела. С точки зрения неврологии, нейродегенеративные заболевания человека, за которые прямо или косвенно ответственны амилоиды и прионы, — это такие заболевания, как болезнь Альцгеймера, болезнь Паркинсона и болезнь Крейтцфельдта-Якоба. Понимание работы амилоидов является важным аспектом понимания прионов и нейродегенерации.
Разница между амилоидом и прионом
Определение и патофизиология
Амилоиды — это агрегаты (образование из многих частей, собранных вместе) стержнеподобной структуры, содержащей повторы определенного типа белка. Когда аномальные плазматические клетки, происходящие из костного мозга, образуют аномальные белки легких цепей, они попадают в кровоток и образуют амилоидные отложения. Эти отложения могут вызвать накопление в любом жизненно важном органе тела (таком как мозг, сердце или кишечник), что приводит к различным серьезным медицинским состояниям.
Прионы представляют собой аномальную форму или складку специфических белков амилоидов, откладывающихся в мозге, что делает их заразными и способными к неограниченному обновлению. Другими словами, прионы определяются как подкласс амилоидов, в котором агрегация белков стала инфекционной и изменила состояние самовоспроизводства. Прионы обладают способностью передавать свою неправильную форму белка тем же белкам, которые находятся в нормальном состоянии.
Прионы ответственны за нейродегенеративные заболевания, которые могут возникать у людей и животных. Это происходит из-за того, что белок неправильной формы труднее расщепляется ферментами и в конечном итоге накапливается в нейронах, приводя к их разрушению. Когда это разрушение нейронов прогрессирует, оно постепенно приводит к тому, что ткань мозга становится похожей на губку, заполненную отверстиями.
Потенциальные причины
Амилоиды возникают, когда костный мозг производит аномальные клетки плазмы крови. Затем эти аномальные плазматические клетки образуют аномальные типы белков легких цепей. Когда аномальные белки легкой цепи попадают в систему кровообращения (кровоток), они откладываются в жизненно важных органах по всему телу. Это может быть вызвано:
- Генетическими или наследственными компонентами (которые влияют на глаза, сердце, почки и мозг).
- Хронические заболевания и виды рака.
- Клеточные мутации.
- Редкие инфекции.
Прионы — это белки неправильной формы, вызывающие амилоиды, откладывающиеся в мозге. Генетически ген PRNP отвечает за направление организма на производство прионного белка. Когда этот ген мутирует, он может вызвать аномальное производство белка, что приводит к специфическим прионным заболеваниям мозга. Прионная болезнь также может возникать спорадически, приводя к другим специфическим заболеваниям мозга.
Симптомы
Симптомы аномальных отложений амилоидного белка различны и зависят от того, какая ткань или орган были поражены отложениями.
Прионная болезнь, вызванная неправильной формой прионных белков, приводящей к образованию амилоидов в мозге, часто проявляется следующими симптомами:
- Трудности с памятью и изменения в суждениях.
- Изменения личности.
- Спутанность сознания, трудности с речью и/или дезориентация.
- Изменения координации и непроизвольные мышечные спазмы.
- Снижение качества зрения или слепота.
Диагностика
Диагностировать возникновение амилоидов конкретно в пораженных органах можно с помощью тестов на биомаркеры. Они включают измерение изменений размеров органа и его функций, измерение уровней специфических белков в крови, в спинномозговой жидкости и на сканировании (МРТ, КТ, ПЭТ).
Диагностика прионных белков в мозге, вызывающих прионную болезнь, может быть проведена с помощью сканирования мозга для измерения функций и размеров, анализа спинномозговой жидкости на специфические маркеры прионной болезни и маркеры нейродегенерации, а также ЭЭГ для регистрации изменений электрической активности в мозге.
Лечение
Лечение амилоида зависит от места его возникновения. Единственный способ полностью прекратить производство амилоидов — пройти интенсивную химиотерапию, чтобы уничтожить аномальные клетки крови в костном мозге, ответственные за производство амилоидов. Другого способа лечения амилоидов не существует, а нарушения, вызванные их появлением, лечатся специфически.
Прионы, вызывающие прионную болезнь, можно лечить с помощью лекарств, вспомогательного образа жизни, связанного с нейродегенерацией, поддержания гидратации и потребления питательных веществ. Это не лечит производство прионов или нейродегенерацию, но дает возможность улучшить качество жизни и лечить сопутствующие симптомы.
Сравнение амилоида против приона
Амилоиды и прионы связаны с неправильной формой белка и некоторыми нейродегенеративными заболеваниями. В случае амилоидов белки неправильной формы могут вызывать нарушения в любом органе, где они откладываются. Прионы же — это белки неправильной формы, которые могут вызывать амилоиды в мозге и сопутствующие заболевания, ограниченные мозгом. Если говорить о нейродегенеративных заболеваниях, то амилоиды ответственны за болезнь Альцгеймера и болезнь Паркинсона, а прионы — за болезнь Крейтцфельдта-Якоба.
Часто задаваемые вопросы
Амилоиды - это агрегаты с фибриллярной структурой, состоящие из повторов определенного белка. Прионы определяются как подкласс амилоидов. В прионах агрегация белков становится самоподдерживающейся и затем становится инфекционной - это является причиной многих смертельных нейродегенеративных заболеваний, таких как болезнь Крейтцфельдта-Якоба.
Амилоидные бляшки были обнаружены в мозге людей с болезнью Крейтцфельдта-Якоба. Болезнь Крейтцфельдта-Якоба - это заболевание, вызванное прионами. Скрепи - еще одно прионное заболевание, на этот раз встречающееся у животных, с амилоидными бляшками, состоящими из прионных белков.
Основное различие между белком и прионом заключается в структуре - прионы неправильно формируются, в результате чего они способны изменять форму других подобных белков, становясь, таким образом, заразными.
Благодаря своей способности к саморазмножению, а также существованию нескольких отдельных 'штаммов', амилоид бета имеет много общих неотличимых свойств с прионами. Именно эти свойства, вероятно, и позволяют прионам становиться прионами во время заболеваний.
